domingo, 31 de enero de 2010

Creada en el laboratorio la proteína responsable del mal de las 'vacas locas'

MARÍA SÁNCHEZ-MONGE
MADRID.- El misterio que rodea a las enfermedades cerebrales conocidas como encefalopatías espongiformes transmisibles -entre las que se encuentra la de las 'vacas locas' y su versión humana- está un poco más cerca de resolverse. Un estudio publicado en el último número de 'Science' ofrece la primera prueba fehaciente de que están causadas por una forma aberrante de las proteínas denominadas priones. Investigadores de Estados Unidos y China lograron obtenerla in vitro y, tras inoculársela a varios ratones, constataron que producía los síntomas característicos de estas dolencias neurodegenerativas.
El concepto de prión se remonta a 1982, cuando el científico estadounidense Stanley Prusiner, Premio Nobel de Medicina, lo describió como una proteína mal plegada que es capaz de 'contagiar' a las que están sanas, haciendo que adquieran su misma forma anómala. De esta manera, el daño que causan se extiende rápidamente por todo el cerebro.
La teoría de Prusiner fue ampliamente aceptada en la comunidad científica, pero algunos investigadores se han mostrado reacios a dar por definitiva la afirmación de que las encefalopatías espongiformes son unas infecciones que no están causadas por virus, bacterias o cualquier otro tipo de ser vivo.
Una de las razones que alimentaban el recelo es que nadie había sido capaz de crear priones en el laboratorio. El equipo liderado por Fei Wang, de la Universidad de Ohio (Estados Unidos), ha sido el primero en lograrlo.
Los científicos se valieron de bacterias para desarrollar una forma recombinante (generada 'in vitro') del prión patógeno y comprobaron que, cuando interaccionaba con lípidos -el principal componente estructural de las membranas celulares-, se plegaba inadecuadamente.
Con el fin de probar la malignidad del agente recién creado, lo inyectaron en los cerebros de varios ratones. Éstos enfermaron 130 días después de la inoculación y mostraron síntomas neurológicos propios de las patologías espongiformes: rigidez en sus colas, dificultad para iniciar el movimiento en respuesta a un estímulo, descoordinación, pérdida significativa de peso... La mayoría sobrevivieron sólo 20 días tras la aparición de los primeros signos.
Cuando fallecieron, los investigadores realizaron biopsias de sus cerebros, que estaban plagados de los agujeros microscópicos que se asocian a la acción devastadora de los priones.
Estos experimentos pueden ser de gran utilidad para comprender mejor las enfermedades priónicas. "Todavía no sabemos qué es lo que hace que los priones sean infecciosos ni de qué modo causan daño cerebral al propagarse", explica el investigador principal del estudio en un comunicado. "Podemos usar este sistema 'in vitro' para analizar por qué es infeccioso. También podemos emplearlo para desarrollar métodos que frenen esa infectividad", agrega.
Estas dolencias carecen de tratamiento en la actualidad y son siempre letales. Algunos ejemplos son el kuru, el insomnio familiar fatal, el 'scrapie', la encefalopatía espongiforme bovina (vulgarmente conocida como mal de las 'vacas locas') y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Ésta última cuenta con una variante clásica y otra de más reciente aparición que está relacionada con el consumo de carne de vaca contaminada por priones. Ha afectado a unas 200 personas en todo el mundo y ha causado cinco muertes en España.

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